Isolierung und Untersuchung von lslichen Wollproteinbestandteilen aus hydrolytisch geschdigter Wolle

1) Aufgabe dieser Arbeit ist es, die beim hydrolytischen Abbau des Woll keratins in Lsung gehenden Proteinbestandteile zu untersuchen. Dadurch lt sich bestimmen, welche in Wolle zugnglichen Proteine und welche
Peptidbindungen unter den bei der Naveredlung von Wolle in der Praxis blichen Bedingungen hydrolysiert werden. 2) Die Ausbeuten der in kaltem Wasser lslichen Proteinbestandteile be tragen unabhngig von den
Behandlungsbedingungen ca. 0,07 bis 0,08 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle. Darin sind etwa 0,03 Gew. % freie Amino suren bezogen auf trockene Wolle enthalten. Es handelt sich um Protein bestandteile, die aufgrund von
Hydrolyseschden whrend der Lagerung der Wolle entstanden sind. 3) Bei der Kochbehandlung von Wolle wird die Abhngigkeit der Ausbeute an lslichen Proteinbestandteilen vom pH-Wert, von der Elektrolytkonzen tration und von
der Art der Elektrolyte untersucht. Die Ausbeute betrgt bei niederer Elektrolytkonzentration und pH 2 1 Gew. 0/0. Mit zunehmen dem pH-Wert nimmt sie stark ab, zwischen pH 4 und pH 5 werden 0,2 Gew. % erhalten. Mit weiter
zunehmendem pH-Wert steigt die Ausbeute geringfgig an. Bei hoher Elektrolytkonzentration (Citrat-Phosphatpuffer) werden im Durchschnitt mehr Proteinbestandteile erhalten. Bei pH 2 1 Gew. 0/0, zwis chen pH 4 und pH 5 etwa 0, 4
Gew. % und bei pH 8 1 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle.