Caracterisation moleculaire des isolats de Klebsiella SPP produisant l'ESBL

Les ESBL sont dites spectre tendu car elles sont capables d'hydrolyser un spectre plus large d'antibiotiques bta-lactamines que les simples bta-lactamases parentales dont elles sont drives. Ces ESBL ont galement la capacit d'inactiver les antibiotiques bta-lactamines contenant un groupe oxyimino comme les oxyimino-cphalosporines (par exemple, ceftazidime, ceftriaxone, cfotaxime) ainsi que l'oxyimino-monobactam. En outre, ils ne sont pas actifs contre les cphamycines et les carbapnmes. En gnral, ils sont inhibs par les inhibiteurs de la bta-lactamase tels que le clavulanate et le tazobactam. Les ESBL ont t trouves dans une large gamme de btonnets Gram-ngatifs. Cependant, la grande majorit des souches exprimant ces enzymes appartiennent la famille des Enterobacteriaceae. K.pneumoniae reste le principal producteur d'ESBL.